Dynamique des protéines

Posséder les bases de biochimie structurale et d’enzymologie.

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Cours magistraux
De la synthèse à la maturation protéique (5h) : présentation des différents paramètres biochimiques structuraux et thermodynamiques conduisant à la formation d’une protéine fonctionnelle
Repliement des protéines
Modifications post-traductionnelles
Stabilité des protéines
Dénaturation-renaturation
Régulations de la fonction enzymatique (3h) : présentation du mode de fonctionnement des protéines enzymatiques et positionnement de différents modes de contrôle : compartimentation, co-facteurs, inhibiteurs
Les différents niveaux de contrôle
Les différentes inhibitions
Allostérie (4h) : présentation des concepts généraux de l’allostérie et transposition sur une protéine modèle
Généralités : nature, cinétique, effecteurs, équation de Hill
Fixation de l’O2 : comparaison myo et hémoglobine
Travaux Dirigés
1. Repliement des protéines, dénaturation-renaturation : énergétique, liaisons faibles
2. Modifications post-traductionnelles et fonctions biologiques
3. Régulations de la fonction enzymatique
4. Différentes inhibitions enzymatiques (2 séances)
5. Allostérie, représentation de Hill

Travaux pratiques
Régulation de l’activité enzymatique : analyse de différents types de régulation par manipulation de l’environnement physico-chimique, de la concentration en substrat

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